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https://hdl.handle.net/1822/88154
Registo completo
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.advisor | Pereira, Ricardo Nuno Correia | por |
dc.contributor.author | Pereira, Ricardo da Silva | por |
dc.date.accessioned | 2024-01-18T09:47:05Z | - |
dc.date.available | 2024-01-18T09:47:05Z | - |
dc.date.issued | 2023-12-15 | - |
dc.date.submitted | 2023-10 | - |
dc.identifier.uri | https://hdl.handle.net/1822/88154 | - |
dc.description | Dissertação de mestrado em Biotecnologia | por |
dc.description.abstract | As proteínas alimentares são macromoléculas com uma grande importância nutricional e um potencial notável em várias áreas da biotecnologia. Alguns subprodutos provenientes da indústria alimentar, como o soro de leite, podem ser valorizados através do desenvolvimento de uma variedade de produtos funcionais, promovendo também para a sustentabilidade ambiental. A β-lactoglobulina (β-lg) e a proteína em maior abundância na constituição do soro de leite e tem sido estudada extensivamente e destacada como uma proteína modelo no estudo da desnaturação proteica. No entanto, certas interações ainda precisam de ser documentadas, como os efeitos de campos elétricos moderados (MEF) na estrutura desta proteína. O aquecimento óhmico e um me todo térmico emergente que resulta da aplicação de MEF. De momento, poucos estudos exploraram os efeitos de temperaturas ultraelevadas nas proteínas alimentares através desta tecnologia. Assim sendo, o objetivo principal deste trabalho e caracterizar e mapear os diversos passos de desnaturação proteica de β-lg através de aquecimento óhmico, como também tentar esclarecer como as diferentes características químicas e físicas podem ser correlacionadas. Para este efeito, foram realizados vários aquecimentos de soluções de “Whey Protein Isolate” (WPI) contendo β-lg numa tentativa de caracterizar os efeitos promovidos por MEF e aquecimento óhmico. Os resultados obtidos destacam certos intervalos de temperatura entre 40 °C e 165 °C para processos como hidrólise, alterações na estrutura secundária e formação de fibrilas amiloides. Assim sendo, foi estabelecido que os intervalos de temperatura que aparentam mais zonas hidrofóbicas expostas na estrutura de β-lg e de 90 °C – 110 °C, 90 °C – 120 °C para o aumento da exposição de triptofano, 140 °C – 165 °C para processos de hidrólise e 130 °C – 165 °C para a formação de “coil”. Estes resultados contribuem para a caracterização do processo de desnaturação de β-lg através de aquecimento óhmico, que demonstra ser uma ferramenta efetiva com um grande potencial de aplicação em várias áreas da biotecnologia alimentar. | por |
dc.description.abstract | Food proteins are macro molecules with great nutritional importance, as well as presenting remarkable potential in many fields of biotechnology. Some subproducts from the food industry, such as whey, can be valorized into many functional products whilst reducing environmental load. β-lactoglobulin (β-lg) is a protein that makes up a major part in whey’s constitution and has been studied thoroughly and recognized as a model protein in the study of protein denaturation, though several interactions still need to be evaluated, such as the effects of moderate electric fields (MEF) on this protein through ohmic heating (OH), an emergent heating method in the last decades that originates from the application of MEF. There is still a notable scarcity of studies that explore the effects of ultra-high temperatures on food proteins with this technology. As such, the main objective of this work is to characterize and map the different denaturation steps of β-lg under ohmic heating, as well as to offer a better understanding about and how different physical and chemical properties of this protein can be correlated. To address these goals, several heating assays on Whey Protein Isolate (WPI) samples containing β-lg were performed to attempt to characterize the effects promoted by MEF and ohmic heating. The results obtained highlights several temperature intervals between 40 °C and 165 °C for processes such as hydrolysis, tryptophan exposure, changes in protein secondary structure and amyloid fibril formation. Therefore, it was established that the temperature ranges optimized for exposure of hydrophobic patches in the structure of β-lg was 90 °C 110 °C, 90 °C – 120 °C for the exposure of tryptophan, 140 °C – 165 °C for hydrolysis rate, and 130 °C – 165 °C for coil formation. These results contribute to the characterization of the denaturation process of β-lg through ohmic heating, which proves to be a reliable and effective tool with remarkable potential of aplication in multiple fields of food biotechnology. | por |
dc.language.iso | eng | por |
dc.rights | openAccess | por |
dc.subject | Aquecimento | por |
dc.subject | β-lactoglobulina | por |
dc.subject | Caracterizaçao | por |
dc.subject | Óhmico | por |
dc.subject | UHT | por |
dc.subject | β-lactoglobulin | por |
dc.subject | Characterization | por |
dc.subject | Heating | por |
dc.subject | Ohmic | por |
dc.title | Effects of ohmic heating technology on ultra-high-temperature processing of bovine milk proteins | por |
dc.title.alternative | Efeitos da tecnologia de aquecimento óhmico no processamento a temperatura ultraelevada das proteínas do leito bovino | por |
dc.type | masterThesis | eng |
dc.identifier.tid | 203469860 | por |
thesis.degree.grantor | Universidade do Minho | por |
sdum.degree.grade | 19 valores | por |
sdum.uoei | Escola de Engenharia | por |
dc.subject.fos | Engenharia e Tecnologia::Outras Engenharias e Tecnologias | por |
Aparece nas coleções: | BUM - Dissertações de Mestrado |
Ficheiros deste registo:
Ficheiro | Descrição | Tamanho | Formato | |
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Ricardo da Silva Pereira.pdf | Dissertação de mestrado | 2,57 MB | Adobe PDF | Ver/Abrir |